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新方法可全局性解析“修饰调控酶—底物”互作
新方法 全局性 蛋白质
2024/4/9
近日，中国科学院上海药物研究所陈小华课题组与谭敏佳课题组合作，利用前期开发的PANAC光点击化学，发展了一种在活细胞内直接捕捉“修饰调控酶—底物”相互作用的时空可分辨解析新方法，为蛋白质相互作用和蛋白质翻译后修饰研究提供了新工具。相关研究发表于《自然—通讯》。
上海药物所发展时空可分辨的“蛋白质修饰调控酶—底物”全局性解析新方法（图）
蛋白质修饰 调控酶 解析
2024/4/9
2024年3月25日，中国科学院上海药物研究所陈小华课题组与谭敏佳课题组合作，在Nature Communications期刊发表题为“Spatiotemporal and direct capturing global substrates of lysine-modifying enzymes in living cells”的研究论文。在该项研究中，科研团队利用前期开发的PANAC光点击化学...
蛋白质与DNA的相互作用在生物学过程中具有关键作用。精确解析蛋白质-DNA相互作用能够揭示二者相互识别机制和动态变化，对于剖析生理和病理条件下基因的调控机制至关重要。虽然已有的研究方法在表征高亲和力的DNA-蛋白质（尤其是转录因子）的识别和作用机制方面取得了进展，但对于生物体系中低丰度的蛋白质以及动态、微弱的蛋白质-DNA复合物的分析仍颇具挑战性。